Atividade antitríptica em semente e produto alimentício de Chia (Salvia Hispanica L.)
Objective: This study aimed to detect anti-tryptic activity in commercial chia seed and flour and to isolate a trypsin inhibitor present in the seed. Methodology: Protein extraction, ammonium sulfate fractionation, affinity chromatography, trypsin inhibition assay, protein quantification and sodium...
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Publicado em: |
DEMETRA: Alimentação, Nutrição & Saúde
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ri-123456789-581292024-04-12T20:34:51Z Atividade antitríptica em semente e produto alimentício de Chia (Salvia Hispanica L.) Anti-tryptic activity in seed and food product of chia (Salvia hispanica L.) Morais, Ana Heloneida de Araújo Souza, Ana Paula Araújo de Nascimento, Lorena Maria Araújo Marinheiro Lima, Vanessa Cristina Oliveira de Carvalho, Fabiana Maria Coimbra de Santos, Elizeu Antunes dos Farinha Sementes Inibidores de proteases Tripsina Flour Protein Enzyme inhibitors Trypsin Objective: This study aimed to detect anti-tryptic activity in commercial chia seed and flour and to isolate a trypsin inhibitor present in the seed. Methodology: Protein extraction, ammonium sulfate fractionation, affinity chromatography, trypsin inhibition assay, protein quantification and sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis were performed. Results and discussion: From the retained protein peak in the affinity column, 51% and 64% of anti-tryptic activity for chia flour and seed were respectively found. Large amounts of soluble proteins were not observed in the retained protein peaks of both chia seed and flour, when compared to the crude extract and protein fractions. The trypsin inhibitor in the seed was isolated, with an estimated molecular mass of approximately 14.4 kDa. Conclusions: In view of the unprecedented results regarding the detection of anti-tryptic activity in commercial chia seed and flour, and isolation of the inhibitor in the seed, further research is needed on this new molecule, regarding its bioactive properties and safe consumption Objetivo: Este estudo objetiva detectar a atividade antitríptica em semente e farinha comerciais de chia e isolar um inibidor de tripsina presente na semente. Metodologia: Foram realizados extração de proteínas, fracionamento com sulfato de amônio, cromatografia de afinidade, ensaio de inibição sobre tripsina, quantificação de proteínas e eletroforese em gel de poliacrilamida desnaturante. Resultados e discussão: A partir desses experimentos, detectou-se a atividade antitríptica no pico proteico retido na coluna de afinidade (RT), da farinha e semente, apresentando 51% e 64%, respectivamente. Porém, não foram verificadas grandes quantidades de proteínas solúveis no RT, tanto da semente quanto da farinha, quando comparadas ao extrato bruto e frações proteicas. O inibidor de tripsina de semente foi isolado, indicando massa molecular estimada em, aproximadamente, 14,4 kDa. Conclusões: Diante dos resultados relativos à detecção da atividade antitrípica em semente e farinha comercial de chia, e isolamento do inibidor na semente, faz-se necessário o aprofundamento nas pesquisas acerca dessa molécula quanto as suas propriedades bioativas e segurança do consumo 2024-04-12T20:34:50Z 2024-04-12T20:34:50Z 2017-03 article SOUZA, Ana Paula Araújo de; NASCIMENTO, Lorena Maria Araújo Marinheiro; LIMA, Vanessa Cristina Oliveira de; CARVALHO, Fabiana Maria Coimbra de; SANTOS, Elizeu Antunes dos; MORAIS, Ana Heloneida de Araújo. Atividade antitríptica em semente e produto alimentício de Chia (Salvia Hispanica L.). Demetra: Alimentação, Nutrição & Saúde, [S.l.], v. 12, n. 1, p. 319-332, 3 mar. 2017. DOI: 10.12957/demetra.2017.25636. Disponível em: https://www.e-publicacoes.uerj.br/index.php/demetra/article/view/25636. Acesso em: 10 abr. 2024. https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/58129 http://dx.doi.org/10.12957/demetra.2017.25636 pt_BR Attribution 3.0 Brazil http://creativecommons.org/licenses/by/3.0/br/ application/pdf DEMETRA: Alimentação, Nutrição & Saúde |
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Objective: This study aimed to detect anti-tryptic activity in commercial chia seed and flour and to isolate a trypsin inhibitor present in the seed. Methodology: Protein extraction, ammonium sulfate fractionation, affinity chromatography, trypsin inhibition assay, protein quantification and sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis were performed. Results and discussion: From the retained protein peak in the affinity column, 51% and 64% of anti-tryptic activity for chia flour and seed were respectively found. Large amounts of soluble proteins were not observed in the retained protein peaks of both chia seed and flour, when compared to the crude extract and protein fractions. The trypsin inhibitor in the seed was isolated, with an estimated molecular mass of approximately 14.4 kDa. Conclusions: In view of the unprecedented results regarding the detection of anti-tryptic activity in commercial chia seed and flour, and isolation of the inhibitor in the seed, further research is needed on this new molecule, regarding its bioactive properties and safe consumption |
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