Avaliação da atividade anticoagulante e bloqueadora de elastase de um inibidor de tripsina isolado de Caesalpinea pyramidalis Tul.
Plants are subject to a diversity of unfavorable biotic and abiotic conditions, undergoing constantly some evolutionary adaptation, that can contribute to its reproduction and survival. The development of sophisticated defense strategies against pests and pathogens such as the synthesis of several n...
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| Autor principal: | |
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| Outros Autores: | |
| Formato: | Dissertação |
| Idioma: | pt_BR |
| Publicado em: |
Universidade Federal do Rio Grande do Norte
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| Assuntos: | |
| Endereço do item: | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/45819 |
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Coagulação Elastase neutrofílica humana Catingueira Inflamação |
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Coagulação Elastase neutrofílica humana Catingueira Inflamação Cruz, Joelton Igor Oliveira da Avaliação da atividade anticoagulante e bloqueadora de elastase de um inibidor de tripsina isolado de Caesalpinea pyramidalis Tul. |
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Plants are subject to a diversity of unfavorable biotic and abiotic conditions,
undergoing constantly some evolutionary adaptation, that can contribute to its reproduction
and survival. The development of sophisticated defense strategies against pests and
pathogens such as the synthesis of several natural bioactive compounds stands out as
part of this adaptive biological arsenal. A key group of bioactive molecules in this context
are the protease inhibitors, which compromise the activity of digestive enzymes of
herbivores, as well as an action of pathogens, contributing to the balance of biological
interactions. Protease inhibitors, are important molecules because of their heterologous
potential in other biological systems, and may have in vitro and in vivo effects on several
biological models, as well as therapeutic properties in a range of disorders that
compromise human health. In this work an inhibitor of serinoprotease (CpTI), was isolated
from the Caesalpinia pyramidalis Tul. seeds by fractionation of the crude extract with 30-
60% ammonium sulfate, followed by separation in affinity chromatography on TrypsinSepharose 4B-CNBr-actived column, the retained peak was enriched in inhibitory activity
for trypsin, chymotrypsin and elastase serine protease type. The thermostability test
showed that CpTI was able to maintain its functionality up to 80 °C and the concentrations
required to inhibit 50% of the activity of the trypsin, human neutrophil elastase and
chymotrypsin enzymes were 17, 21 and 156 μg/mL, respectively. CpTI also prolonged the
coagulation time by the intrinsic pathway (TPPa) in more than 80 seconds at a
concentration of 36.2 μg / mL. It was also observed that CpTI has no cytotoxic activity to
red blood cells at any of the concentrations tested (0,03 , 0,125 e 0,5 mg/mL). These
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inflammation and coagulation. |
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Uchoa, Adriana Ferreira |
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Uchoa, Adriana Ferreira Cruz, Joelton Igor Oliveira da |
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A key group of bioactive molecules in this context are the protease inhibitors, which compromise the activity of digestive enzymes of herbivores, as well as an action of pathogens, contributing to the balance of biological interactions. Protease inhibitors, are important molecules because of their heterologous potential in other biological systems, and may have in vitro and in vivo effects on several biological models, as well as therapeutic properties in a range of disorders that compromise human health. In this work an inhibitor of serinoprotease (CpTI), was isolated from the Caesalpinia pyramidalis Tul. seeds by fractionation of the crude extract with 30- 60% ammonium sulfate, followed by separation in affinity chromatography on TrypsinSepharose 4B-CNBr-actived column, the retained peak was enriched in inhibitory activity for trypsin, chymotrypsin and elastase serine protease type. The thermostability test showed that CpTI was able to maintain its functionality up to 80 °C and the concentrations required to inhibit 50% of the activity of the trypsin, human neutrophil elastase and chymotrypsin enzymes were 17, 21 and 156 μg/mL, respectively. CpTI also prolonged the coagulation time by the intrinsic pathway (TPPa) in more than 80 seconds at a concentration of 36.2 μg / mL. It was also observed that CpTI has no cytotoxic activity to red blood cells at any of the concentrations tested (0,03 , 0,125 e 0,5 mg/mL). These results demonstrate the potential therapeutic use of CpTI in processes involving inflammation and coagulation. Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - CNPq As plantas estão sujeitas a uma diversidade de condições bióticas e abióticas desfavoráveis, sofrendo constantemente alguma adaptação evolutiva que pode favorecer sua reprodução e sobrevivência. A elaboração de estratégias de defesa sofisticadas contra pragas e patógenos, como a síntese de diversos compostos naturais bioativos destaca-se como parte desse arsenal biológico adaptativo. Um grupo de moléculas bioativas fundamental nesse contexto são os inibidores de proteases, que comprometem a atividade de enzimas digestórias de herbívoros, bem como a ação de patógenos, contribuindo para o equilíbrio das interações biológicas. Os inibidores de protease, também são moléculas importantes devido ao seu potencial heterólogo, podendo ter efeitos in vitro e in vivo em diversos modelos biológicos, bem como apresentar aplicações terapêuticas em uma gama de distúrbios que comprometem a saúde humana. Neste trabalho um inibidor de serinoprotease (CpTI), foi isolado das sementes de Caesalpinia pyramidalis Tul por fracionamento do extrato bruto com sulfato de amônio com melhor rendimento na faixa de saturação de 30-60%, seguido de separação em cromatografia de afinidade em coluna de Tripsina-Sepharose 4B CNBr-ativada. O teste de termoestabilidade mostrou que o CpTI foi capaz de manter sua funcionalidade até 80 ºC e as concentrações necessárias para inibir 50% da atividade das enzimas tripsina, elastase neutrofílica humana (ENH) e quimotripsina foram de 0,017, 0,021 e 0,156 µg/µL, respectivamente. Nos ensaios in vitro CpTI se mostrou capaz de prolongar o tempo de coagulação em mais de 80 segundos para a via intrínseca (TPPa) em uma concentração de 36,2 µg/mL. Também foi observado que CpTI não possui atividade citotóxica para hemácias em nenhuma das concentrações testadas (0,03 , 0,125 e 0,5 mg/mL). Esses resultados demonstram o potencial de uso terapêutico de CpTI em processos que envolvem a inflamação e coagulação. 2022-02-04T22:47:41Z 2022-02-04T22:47:41Z 2017-09-28 masterThesis CRUZ, Joelton Igor Oliveira da. Avaliação da atividade anticoagulante e bloqueadora de elastase de um inibidor de tripsina isolado de Caesalpinea pyramidalis Tul. 2017. 69f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Centro de Biociências, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2017. https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/45819 pt_BR Acesso Aberto application/pdf Universidade Federal do Rio Grande do Norte Brasil UFRN PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS BIOLÓGICAS |