Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular
Xilanases são enzimas produzidas por vários organismos como bactérias e fungos e são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana (principal componente da hemicelulose). As xilanases apresentam grande aplicabilidade na indústria biotecnológica, com destaque para os proces...
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| Autor principal: | |
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| Outros Autores: | |
| Formato: | bachelorThesis |
| Idioma: | pt_BR |
| Publicado em: |
Universidade Federal do Rio Grande do Norte
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| Assuntos: | |
| Endereço do item: | https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/38287 |
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| Resumo: | Xilanases são enzimas produzidas por vários organismos como bactérias e fungos e são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana (principal componente da hemicelulose). As xilanases apresentam grande aplicabilidade na indústria biotecnológica, com destaque para os processos de geração do etanol de segunda geração. O objetivo do estudo é investigar o processo molecular fundamental da inibição de xilanases GH11, assim como uma caracterização estrutural/energética do sítio ativo dessas enzimas. Foram estudadas, por simulação de dinâmica molecular, duas xilanases da mesma família, com diferentes sensibilidades com relação à inibição por acoplamento com a proteína XIP-1, a xilanase XYNC, produzida pelo fungo Penicillium funicolosum, que sofre inibição, e a xilanase NpXyn, produzida pelo fungo Neocallimastix patriciarum, que é a única enzima xilanase fúngica a não sofrer inibição pela XIP-1. A energia de interação média dos acoplamentos NpXyn+XIP-I e XYNC+XIP-I são -1.63 kcal/mol e -9.27 kcal/mol, respectivamente. As análises por RMSF (raiz da flutuação quadrática média) por resíduo mostram claramente diferentes padrões de flexibilidades na interface proteica das duas xilanases. A região que forma o sítio catalítico é mais estabilizada (baixa flutuação) na NpXyn em comparação com a XYNC. A análise pontual do sítio catalítico das xilanases, frente o resíduo mais importante da XIP-1 (Arg149), mostrou que os resíduos catalíticos da XYNC estão mais próximos da Arg149 e que não há formação de uma interface, na região dos dedos, que impeça a inibição. Na NpXyn a presença de resíduos “hotspot” na região do dedos da xilanase forma uma interface estável com a proteína inibidora, impedido o acesso da a Arg149 ao resíduos catalíticos, o que impede a inibição. |
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