Avaliação in silico do efeito de pontes salinas em uma quimera Xilanase-XBP
As Xilanases (E.C. 3.2.1.8) são enzimas produzidas por vários tipos de microrganismos, desde fungos a leveduras e bactérias. Essas macromoléculas vem ganhado o foco nos processos industriais biotecnológicos, mais recentemente, na produção de combustíveis a partir da biomassa (etanol de 2ª geração)....
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Universidade Federal do Rio Grande do Norte
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Química Quimeras Dinâmica molecular Mutações Pontes salinas Xilanases Lima, Maria Aline Correia de Avaliação in silico do efeito de pontes salinas em uma quimera Xilanase-XBP |
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As Xilanases (E.C. 3.2.1.8) são enzimas produzidas por vários tipos de microrganismos, desde fungos a leveduras e bactérias. Essas macromoléculas vem ganhado o foco nos processos industriais biotecnológicos, mais recentemente, na produção de combustíveis a partir da biomassa (etanol de 2ª geração). Neste contexto, um conjunto de enzimas deve ser aplicado durante todo o processo (rota enzimática), e as xilanases compõem o grupo das enzimas utilizadas. As xilanases são chamadas de enzimas acessório, pois hidrolisam a xilana possibilitando o acesso à celulose, que por outras vias enzimáticas, produzirá o etanol. Recentemente, foram produzidas versões quimeras, da enzima xilanase, que obtiveram atividade catalítica melhorada. O processo consistiu em uma estratégia semiracional de fusão de proteínas, através da inserção de uma Xilanase GH11 da bactéria Bacillus subtilis a uma proteína ligadora de xilose (XBP, do inglês, xylose binding protein).
O presente trabalho avaliou o efeitos de pontes salinas encontradas em uma das quimera
geradas. Dessa forma, foram realizadas mutações in silico promovendo a deleção de pontes
salinas presentes na quimera e na xilanase isolada. Os mutantes estudados foram: R344A
e D267A. Com esses mutantes propõe se a deleção de pontes salinas pela substituição
das cadeias laterais dos resíduos de arginina e ácido aspártico por alanina no domínio
xilanase e XBP, respectivamente. As estruturas resultantes foram avaliadas a partir de
análises das simulações de dinâmica molecular (DM). Foi identificado através de análises
conformacionais adotadas pelas enzimas durante o tempo de simulação que as estruturas
se mantêm estáveis e não apresentam desnaturação. Além disso, a mutação que confere a
quebra da ponte salina no domínio da xilanase se mostra mais promissoras para aumentar
sua atividade catalítica devido a novas conformações adotadas pela região do seu dedão,
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ri-123456789-382742023-05-24T14:38:37Z Avaliação in silico do efeito de pontes salinas em uma quimera Xilanase-XBP Lima, Maria Aline Correia de Vieira, Davi Sarradella Sérgio Ruschi Bergamachi Silva dos Reis Albuquerque, Anderson Gava Menezes, Fabrício Química Quimeras Dinâmica molecular Mutações Pontes salinas Xilanases As Xilanases (E.C. 3.2.1.8) são enzimas produzidas por vários tipos de microrganismos, desde fungos a leveduras e bactérias. Essas macromoléculas vem ganhado o foco nos processos industriais biotecnológicos, mais recentemente, na produção de combustíveis a partir da biomassa (etanol de 2ª geração). Neste contexto, um conjunto de enzimas deve ser aplicado durante todo o processo (rota enzimática), e as xilanases compõem o grupo das enzimas utilizadas. As xilanases são chamadas de enzimas acessório, pois hidrolisam a xilana possibilitando o acesso à celulose, que por outras vias enzimáticas, produzirá o etanol. Recentemente, foram produzidas versões quimeras, da enzima xilanase, que obtiveram atividade catalítica melhorada. O processo consistiu em uma estratégia semiracional de fusão de proteínas, através da inserção de uma Xilanase GH11 da bactéria Bacillus subtilis a uma proteína ligadora de xilose (XBP, do inglês, xylose binding protein). O presente trabalho avaliou o efeitos de pontes salinas encontradas em uma das quimera geradas. Dessa forma, foram realizadas mutações in silico promovendo a deleção de pontes salinas presentes na quimera e na xilanase isolada. Os mutantes estudados foram: R344A e D267A. Com esses mutantes propõe se a deleção de pontes salinas pela substituição das cadeias laterais dos resíduos de arginina e ácido aspártico por alanina no domínio xilanase e XBP, respectivamente. As estruturas resultantes foram avaliadas a partir de análises das simulações de dinâmica molecular (DM). Foi identificado através de análises conformacionais adotadas pelas enzimas durante o tempo de simulação que as estruturas se mantêm estáveis e não apresentam desnaturação. Além disso, a mutação que confere a quebra da ponte salina no domínio da xilanase se mostra mais promissoras para aumentar sua atividade catalítica devido a novas conformações adotadas pela região do seu dedão, dessa forma, conferindo a xilanase um aumento do volume da cavidade catalítica. As Xilanases (E.C. 3.2.1.8) são enzimas produzidas por vários tipos de microrganismos, desde fungos a leveduras e bactérias. Essas macromoléculas vem ganhado o foco nos processos industriais biotecnológicos, mais recentemente, na produção de combustíveis a partir da biomassa (etanol de 2ª geração). Neste contexto, um conjunto de enzimas deve ser aplicado durante todo o processo (rota enzimática), e as xilanases compõem o grupo das enzimas utilizadas. As xilanases são chamadas de enzimas acessório, pois hidrolisam a xilana possibilitando o acesso à celulose, que por outras vias enzimáticas, produzirá o etanol. Recentemente, foram produzidas versões quimeras, da enzima xilanase, que obtiveram atividade catalítica melhorada. O processo consistiu em uma estratégia semiracional de fusão de proteínas, através da inserção de uma Xilanase GH11 da bactéria Bacillus subtilis a uma proteína ligadora de xilose (XBP, do inglês, xylose binding protein). O presente trabalho avaliou o efeitos de pontes salinas encontradas em uma das quimera geradas. Dessa forma, foram realizadas mutações in silico promovendo a deleção de pontes salinas presentes na quimera e na xilanase isolada. Os mutantes estudados foram: R344A e D267A. Com esses mutantes propõe se a deleção de pontes salinas pela substituição das cadeias laterais dos resíduos de arginina e ácido aspártico por alanina no domínio xilanase e XBP, respectivamente. As estruturas resultantes foram avaliadas a partir de análises das simulações de dinâmica molecular (DM). Foi identificado através de análises conformacionais adotadas pelas enzimas durante o tempo de simulação que as estruturas se mantêm estáveis e não apresentam desnaturação. Além disso, a mutação que confere a quebra da ponte salina no domínio da xilanase se mostra mais promissoras para aumentar sua atividade catalítica devido a novas conformações adotadas pela região do seu dedão, dessa forma, conferindo a xilanase um aumento do volume da cavidade catalítica. 2021-09-21T17:35:39Z 2021-09-27T11:40:59Z 2021-09-21T17:35:39Z 2021-09-27T11:40:59Z 2019-10-02 bachelorThesis 20180008110 LIMA, Maria Aline Correia de. AVALIAÇÃO IN SILICO DO EFEITO DE PONTES SALINAS EM UMA QUIMERA XILANASE-XBP. 2019. 53 f. TCC (Graduação) - Curso de Química Bacharelado, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2019. https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/38274 pt_BR Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ application/pdf Universidade Federal do Rio Grande do Norte Brasil UFRN Química Bacharelado |