O tambor /

Algumas propriedades estruturais e funcionais da hemoglobina de Leptodactylus labyrinthicus, anfíbio de habitat semi-aquático, foram estudadas tanto no hemolisado total como em componentes. A separação do hemolisado total foi obtida através de cromatografia em CM-celulose, identificando-se três comp...

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Autor principal: Grass, Gunter
Formato: Livro
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spelling oai:localhost:123456789-531672023-05-22T11:00:41Z O tambor / Grass, Gunter, Ficção alemã. Literatura alemã. Algumas propriedades estruturais e funcionais da hemoglobina de Leptodactylus labyrinthicus, anfíbio de habitat semi-aquático, foram estudadas tanto no hemolisado total como em componentes. A separação do hemolisado total foi obtida através de cromatografia em CM-celulose, identificando-se três componentes designados de HB0, HB1 e HB2, correspondendo as proporções de 10, 60 e 30% respectivamente, resultados esses concordantes com aqueles posteriormente obtidos em gel de amido. as propiedades de oxigenação foram avaliadas por método espectofotométrico, e a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, expressa em termos da pressão parcial de oxigenio para meia saturação (P50). Foi observado que o hemolisado total não apresentou efeito Bohr, enquanto, dos dois componentes estudados somente, aquele correspondente a 30% (HB2) apresentou efeito Bohr normal ou alcalino. O efeito causado pelos fosfatos, orgânicos e inorgânicos, foi observado tanto para o hemolisado total como para os componentes HB1 e HB2. Verificou-se que estes efetores provocaram um aumento no efeito Bohr e uma diminuição na afinidade pelo oxigênio, não afetando, entretanto, a interação heme-heme significativamente. Um estudo estrutural foi iniciado, com a obtenção das globinas dos componentes HB1 e HB2 e posteriormente separação e comparação das cadeias alpha e beta desses componentes através de eletroforese em gel de poliacrilamida, os resultados indicaram que possivelmente as cadeias betas são similares. 1 2022-10-05T13:58:54Z 2022-10-05T13:58:54Z c1987. Livro 821.112.2-3 G768t 75523 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/75523 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/75523
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description Algumas propriedades estruturais e funcionais da hemoglobina de Leptodactylus labyrinthicus, anfíbio de habitat semi-aquático, foram estudadas tanto no hemolisado total como em componentes. A separação do hemolisado total foi obtida através de cromatografia em CM-celulose, identificando-se três componentes designados de HB0, HB1 e HB2, correspondendo as proporções de 10, 60 e 30% respectivamente, resultados esses concordantes com aqueles posteriormente obtidos em gel de amido. as propiedades de oxigenação foram avaliadas por método espectofotométrico, e a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, expressa em termos da pressão parcial de oxigenio para meia saturação (P50). Foi observado que o hemolisado total não apresentou efeito Bohr, enquanto, dos dois componentes estudados somente, aquele correspondente a 30% (HB2) apresentou efeito Bohr normal ou alcalino. O efeito causado pelos fosfatos, orgânicos e inorgânicos, foi observado tanto para o hemolisado total como para os componentes HB1 e HB2. Verificou-se que estes efetores provocaram um aumento no efeito Bohr e uma diminuição na afinidade pelo oxigênio, não afetando, entretanto, a interação heme-heme significativamente. Um estudo estrutural foi iniciado, com a obtenção das globinas dos componentes HB1 e HB2 e posteriormente separação e comparação das cadeias alpha e beta desses componentes através de eletroforese em gel de poliacrilamida, os resultados indicaram que possivelmente as cadeias betas são similares.
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