Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum /
No presente estudo, foram identificadas várias enzimas com atividade degradativa sobre substratos sintéticos (p-nitrofenis derivados de açúcar) em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum. Uma dessas enzimas, a ß-N-acetilhexosaminidase foi purificada 4825,8 vezes através de precipitação com sulfat...
Na minha lista:
Principais autores: | , , |
---|---|
Formato: | Dissertação |
Publicado em: |
|
Assuntos: | |
Endereço do item: | https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/50218 |
Tags: |
Adicionar Tag
Sem tags, seja o primeiro a adicionar uma tag!
|
id |
oai:localhost:123456789-34467 |
---|---|
record_format |
dspace |
spelling |
oai:localhost:123456789-344672022-11-29T19:51:17Z Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / Souza, Djair dos Santos de Lima e. Abreu, Luiz Roberto Diz de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Enzimas. Dissertação Enzimas - Extratos protéicos - Palythoa caribaeorum. B-N-acetilhexosaminidade. No presente estudo, foram identificadas várias enzimas com atividade degradativa sobre substratos sintéticos (p-nitrofenis derivados de açúcar) em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum. Uma dessas enzimas, a ß-N-acetilhexosaminidase foi purificada 4825,8 vezes através de precipitação com sulfato de amônio, cromatografia de afinidade em quitina, cromatografia de gel filtração em BioGel A 1.5m e cromatografia de gel filtração em BioGel A 0.5m. A recuperação final da enzima foi de 25%. A massa molecular da enzima foi estimado em 25 kDa quando determinada por eletroforese em gel de poliacrilamida SDS/PAGE. O pH ótimo foi 5.0 e o km aparente 0,45 e Vmax 0,147 unidades de absorbância para a hidrólise do p-nitrofenil-N-acetil-ß-D-glicosaminídeo. A enzima foi principalmente inibida por HgCl2, CaCl2 e iodoacetamida e principalmente por Na2SeO4, BaCl2, MgCl2, Na2S2O3. Em testes de competitividade, a maltose e o fucoidan foram os carboidratos que mais inibiram a atividade (em 36% e 18%, respectivamente). Por outra lado, o condroitim 6-sulfato e o condroitim 4-sulfato potencializaram a atividade enzimática em 35% e 19%, respectivamente. 1 2022-10-05T11:31:54Z 2022-10-05T11:31:54Z 2003. Dissertação 577.15 S729p DISSERT 50218 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/50218 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/50218 |
institution |
Acervo SISBI |
collection |
SIGAA |
topic |
Enzimas. Dissertação Enzimas - Extratos protéicos - Palythoa caribaeorum. B-N-acetilhexosaminidade. |
spellingShingle |
Enzimas. Dissertação Enzimas - Extratos protéicos - Palythoa caribaeorum. B-N-acetilhexosaminidade. Souza, Djair dos Santos de Lima e. Abreu, Luiz Roberto Diz de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
description |
No presente estudo, foram identificadas várias enzimas com atividade degradativa sobre substratos sintéticos (p-nitrofenis derivados de açúcar) em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum. Uma dessas enzimas, a ß-N-acetilhexosaminidase foi purificada 4825,8 vezes através de precipitação com sulfato de amônio, cromatografia de afinidade em quitina, cromatografia de gel filtração em BioGel A 1.5m e cromatografia de gel filtração em BioGel A 0.5m. A recuperação final da enzima foi de 25%. A massa molecular da enzima foi estimado em 25 kDa quando determinada por eletroforese em gel de poliacrilamida SDS/PAGE. O pH ótimo foi 5.0 e o km aparente 0,45 e Vmax 0,147 unidades de absorbância para a hidrólise do p-nitrofenil-N-acetil-ß-D-glicosaminídeo. A enzima foi principalmente inibida por HgCl2, CaCl2 e iodoacetamida e principalmente por Na2SeO4, BaCl2, MgCl2, Na2S2O3. Em testes de competitividade, a maltose e o fucoidan foram os carboidratos que mais inibiram a atividade (em 36% e 18%, respectivamente). Por outra lado, o condroitim 6-sulfato e o condroitim 4-sulfato potencializaram a atividade enzimática em 35% e 19%, respectivamente. |
format |
Dissertação |
author |
Souza, Djair dos Santos de Lima e. Abreu, Luiz Roberto Diz de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. |
author_facet |
Souza, Djair dos Santos de Lima e. Abreu, Luiz Roberto Diz de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. |
author_sort |
Souza, Djair dos Santos de Lima e. |
title |
Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
title_short |
Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
title_full |
Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
title_fullStr |
Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
title_full_unstemmed |
Purificação e caracterização de uma ß-N-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de Palythoa caribaeorum / |
title_sort |
purificação e caracterização de uma ß-n-acetilhexosaminidade identificada em extratos protéicos de palythoa caribaeorum / |
publishDate |
2022 |
url |
https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/50218 |
work_keys_str_mv |
AT souzadjairdossantosdelimae purificacaoecaracterizacaodeumaßnacetilhexosaminidadeidentificadaemextratosproteicosdepalythoacaribaeorum AT abreuluizrobertodizde purificacaoecaracterizacaodeumaßnacetilhexosaminidadeidentificadaemextratosproteicosdepalythoacaribaeorum AT universidadefederaldoriograndedonorte purificacaoecaracterizacaodeumaßnacetilhexosaminidadeidentificadaemextratosproteicosdepalythoacaribaeorum |
_version_ |
1766844424685355008 |