Isolamento e caracterização parcial de glicosidade e frutosidade do intestino de larvas de Mimosestes mimosae que infestam vagens de prosopis juliflora /
Resumo: O homogenato intestinal de larvas de M. mimosae revelou a presença de duas principais carboidrases, uma ...-frutosidase e uma ...-glicosidase. Além dessas principais atividades enzimáticas, outras enzimas foram detectadas no trato digestivo das larvas com afinidade para PNP... e ...man, PNP....
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oai:localhost:123456789-140962022-11-29T14:58:25Z Isolamento e caracterização parcial de glicosidade e frutosidade do intestino de larvas de Mimosestes mimosae que infestam vagens de prosopis juliflora / Lima, Liziane Maria. Sales, Maurício Pereira de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Bioquímica. Cereais. Pragas - Leguminosa Pragas - Mimosestes mimosae - Besouro Bruchidae - Resumo: O homogenato intestinal de larvas de M. mimosae revelou a presença de duas principais carboidrases, uma ...-frutosidase e uma ...-glicosidase. Além dessas principais atividades enzimáticas, outras enzimas foram detectadas no trato digestivo das larvas com afinidade para PNP... e ...man, PNP... e ...gal, PNP...gli, goma de guar e carboidratos da algaroba. A ...-glicosidase hidrolisou PNP...gli, maltose e amido. As investigações sobre a hidrólise do PNP...gli revelaram uma temperatura ótima de 37°C, pH 5,5, Km de 13 mM e Vmáx de 0,57 unidades de absorbância a 405 nm/h. A ...-frutosidase foi capaz de hidrolizar sacarose, rafinose e inulina. Os parâmetros cinéticos para a atividade sobre a sacarose apresentaram uma temperatura ótima de 30°C, pH 5,5, Km de 6,6 mM e Vmáx de 0,48 unidades de absorbância a 550 nm/30 min.. Essas duas atividades enzimáticas foram isoladas por cromatografia de afinidade em Con A-Sepharose e cromatografia de troca iônica em DEAE-Sephadex. A ...-frutosidase foi purificada 33 vezes e a ...-glicosidase foi purificada 52 vezes. As atividades ...-frutosidásica e a ...-glicosidásica foram testadas quanto a influência de íons inibidores e ativadores. As duas atividades foram inibidas pelos íons CuSO4 e HgCl2 e ativadas por CaCl2. A atividade ...-frutosidásica foi inibida também pelos íons AgNO3 e ZnSO4 e EDTA, e ativada por HgCl2. Enquanto que a ...-glicosidase foi inibida por AIA e NEM e ativada pelos íons NaCl e cisteína. A fração isolada com atividade ...-frutosidásica e ...-glicosidásica foi visualizada por SDS-PAGE, onde apresentou três bandas protéicas com 76, 61 e 53 kDa. A banda com 76 kDa foi capaz de hidrolizar amido, sugerindo uma ...-glicosidase ou uma ...-amilase.#$&Abstract: In vitro assays of M. mimosae larval midgut revealed the presence of two mains carbohydrases, ...-fructosidase and ...-glucosidase. Besides those main enzymatic activities other enzymes were detected in midgut larvae with affinities for PNP... and ...man, PNP... and ...gal, PNP...glu, gum guar and algaroba carbohydrates. The ...-glucosidase hydrolyzed PNP...glu, maltose and starch. The investigations about PNP...glu hidrolyse revelead an optimum temperature at 37°C, at pH 5,5, and Km 13 mM and Vmáx 0,57 absorbance unity at 405 nm/h. The ...-fructosidase enzyme hidrolyzed sucrose, raffinose and inulin. The kinetic parameters for the activity on sucrose presented optimum temperature at 30°C, pH 5,5, and Km 6,6mM and Vmáx 0,48 absorbance unity at 550 nm/30min.. These two enzymatic activities were partially purified by affinity chromatography on Concanavalin A-Sepharose followed by íon exchange cromatography on DEAE-Sephadex. 33-and 52-fold purification were achieved for ...-fructosidase and ...-glucosidase, respectively. The ...-fructosidase and ...-glucosidase activities were tested as the influence of innibitor ions and activators íons. The two activities were inhibited by CuSO4 and HgCl2 íons and were activited by CaCl2. The ...-fructosidase activity was inhibited by AgNO3 and ZnSO4 íons and EDTA too, and activated by HgCl2. While the ...-glucosidase was inhibited by AIA and NEM, and activated by NaCl íon and cystein. The isolated fractions with ...-fructosidase and ...-glucosidase activities analysed by SDS-PAGE showed the presence of three protein bands with Mr, 76 an 61 and 56 kDa, the 76 kDa band hidrolized starch, suggesting that it is an ...-glucosidase or ...-amylase. 2 2022-10-05T09:28:25Z 2022-10-05T09:28:25Z 2000. Dissertação 577.1 L732i DISSERT 23763 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/23763 https://app.bczm.ufrn.br/home/#/item/23763 |
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Bioquímica. Cereais. Pragas - Leguminosa Pragas - Mimosestes mimosae - Besouro Bruchidae - |
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Bioquímica. Cereais. Pragas - Leguminosa Pragas - Mimosestes mimosae - Besouro Bruchidae - Lima, Liziane Maria. Sales, Maurício Pereira de. Universidade Federal do Rio Grande do Norte. Isolamento e caracterização parcial de glicosidade e frutosidade do intestino de larvas de Mimosestes mimosae que infestam vagens de prosopis juliflora / |
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Resumo: O homogenato intestinal de larvas de M. mimosae revelou a presença de duas principais carboidrases, uma ...-frutosidase e uma ...-glicosidase. Além dessas principais atividades enzimáticas, outras enzimas foram detectadas no trato digestivo das larvas com afinidade para PNP... e ...man, PNP... e ...gal, PNP...gli, goma de guar e carboidratos da algaroba. A ...-glicosidase hidrolisou PNP...gli, maltose e amido. As investigações sobre a hidrólise do PNP...gli revelaram uma temperatura ótima de 37°C, pH 5,5, Km de 13 mM e Vmáx de 0,57 unidades de absorbância a 405 nm/h. A ...-frutosidase foi capaz de hidrolizar sacarose, rafinose e inulina. Os parâmetros cinéticos para a atividade sobre a sacarose apresentaram uma temperatura ótima de 30°C, pH 5,5, Km de 6,6 mM e Vmáx de 0,48 unidades de absorbância a 550 nm/30 min.. Essas duas atividades enzimáticas foram isoladas por cromatografia de afinidade em Con A-Sepharose e cromatografia de troca iônica em DEAE-Sephadex. A ...-frutosidase foi purificada 33 vezes e a ...-glicosidase foi purificada 52 vezes. As atividades ...-frutosidásica e a ...-glicosidásica foram testadas quanto a influência de íons inibidores e ativadores. As duas atividades foram inibidas pelos íons CuSO4 e HgCl2 e ativadas por CaCl2. A atividade ...-frutosidásica foi inibida também pelos íons AgNO3 e ZnSO4 e EDTA, e ativada por HgCl2. Enquanto que a ...-glicosidase foi inibida por AIA e NEM e ativada pelos íons NaCl e cisteína. A fração isolada com atividade ...-frutosidásica e ...-glicosidásica foi visualizada por SDS-PAGE, onde apresentou três bandas protéicas com 76, 61 e 53 kDa. A banda com 76 kDa foi capaz de hidrolizar amido, sugerindo uma ...-glicosidase ou uma ...-amilase.#$&Abstract: In vitro assays of M. mimosae larval midgut revealed the presence of two mains carbohydrases, ...-fructosidase and ...-glucosidase. Besides those main enzymatic activities other enzymes were detected in midgut larvae with affinities for PNP... and ...man, PNP... and ...gal, PNP...glu, gum guar and algaroba carbohydrates. The ...-glucosidase hydrolyzed PNP...glu, maltose and starch. The investigations about PNP...glu hidrolyse revelead an optimum temperature at 37°C, at pH 5,5, and Km 13 mM and Vmáx 0,57 absorbance unity at 405 nm/h. The ...-fructosidase enzyme hidrolyzed sucrose, raffinose and inulin. The kinetic parameters for the activity on sucrose presented optimum temperature at 30°C, pH 5,5, and Km 6,6mM and Vmáx 0,48 absorbance unity at 550 nm/30min.. These two enzymatic activities were partially purified by affinity chromatography on Concanavalin A-Sepharose followed by íon exchange cromatography on DEAE-Sephadex. 33-and 52-fold purification were achieved for ...-fructosidase and ...-glucosidase, respectively. The ...-fructosidase and ...-glucosidase activities were tested as the influence of innibitor ions and activators íons. The two activities were inhibited by CuSO4 and HgCl2 íons and were activited by CaCl2. The ...-fructosidase activity was inhibited by AgNO3 and ZnSO4 íons and EDTA too, and activated by HgCl2. While the ...-glucosidase was inhibited by AIA and NEM, and activated by NaCl íon and cystein. The isolated fractions with ...-fructosidase and ...-glucosidase activities analysed by SDS-PAGE showed the presence of three protein bands with Mr, 76 an 61 and 56 kDa, the 76 kDa band hidrolized starch, suggesting that it is an ...-glucosidase or ...-amylase. |
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